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Liberación controlada de proteínas terapéuticas: nanopartículas vs encapsulación

Por el doctor Alberto Luis D’Andrea @gengenial

Durante décadas, las proteínas fueron cuidadosamente micro/nanoencapsuladas para controlar su liberación.

Recientemente un equipo de investigación dirigido por el profesor Molly Shoichet de la Universidad de Toronto  demostró que las proteínas pueden ser liberadas durante varias semanas, incluso meses, sin ser encapsuladas.

El equipo trabajo específicamente con proteínas terapéuticas involucradas en la regeneración de tejidos después del accidente cerebro vascular y de la lesión en la médula espinal. En forma inesperada encontraron como la proteína terapéutica NT-3, un factor promotor del crecimiento de las células nerviosas, se liberaba lentamente cuando simplemente se mezclaba en un preparado con nanopartículas.

El mecanismo de la liberación controlada sin nanoencapsulación es sorprendentemente simple. Se mezclan las proteínas con nanopartículas de PLGA (poliácido láctico-co-glicólico) formando un hidrogel para ser inyectado  en el sitio de la lesión. Las proteínas cargadas positivamente y las nanopartículas cargadas negativamente se unen naturalmente.  Al producirse la despolimerización de las nanopartículas la solución se hace más ácida, debilitándose la atracción y dejando a las proteínas en libertad. Mediante la manipulación de la acidez (pH), el tamaño y el número de nanopartículas en el hidrogel se puede controlar la liberación de proteínas bioactivas evitando la desnaturalización parcial muchas veces ocasionada por el proceso de encapsulación.

La posibilidad de regular la liberación de las proteínas para asegurarse su liberación por períodos largos permite evitar reiteradas inyecciones. Disponer de un proceso de fabricación más simple y más fiable deja menos espacio para las complicaciones propias de la complejidad del tratamiento clínico.

b y n

Fuente: www.infobiotecnologia.blogspot.com

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